الإنزيمات في جسم الإنسان: يجب أن يعرفها الجميع! ما هي الانزيمات دورها ليسينج الانزيمات.

الوكالة الاتحادية للتعليم

مؤسسة تعليمية حكومية

التعليم المهني العالي

جامعة بيرم الحكومية التقنية

قسم الكيمياء والتكنولوجيا الحيوية

الملخص:

الإنزيمات اللايتية. ليسوزيم

إجراء:

مجموعة طلابية HTBmPiB-05

شيفتشينكو آي.

مشرف:

دكتوراه. دي في غريزنوفا

بيرم ، 2010

الإنزيمات اللايتية من أصل جرثومي 5

قصة الاكتشاف 5

التعريب و الدور الفسيولوجيإنزيمات الجراثيم في الثقافات البكتيرية 6

تأثير بنية جدران الخلايا البكتيرية على القدرة التحليلية للأنزيمات 7

الببتيدوغليكان لجدران الخلايا البكتيرية. ثمانية

خصوصية الركيزة من الإنزيمات الجراثيم 9

اكتشاف المركب الجراثيم "ليسواميداز" 10

آفاق استخدام الليزواميداز في الطب 10

ليسوسيمي 12

آلية التحلل 13

استنتاج. 15

المؤلفات. 16

مقدمة.

مشكلة تحلل الجدران الخلوية للكائنات الحية الدقيقة من مجموعات تصنيفية مختلفة من أجل زيادة قيمتها الغذائية والحصول على المواد النشطة بيولوجيا الموجودة في بروتوبلازم الخلايا الميكروبية في شكل غير متحلل هي مشكلة ذات صلة وذات أهمية اقتصادية وطنية.

تُعرف الطرق الفيزيائية والكيميائية الحيوية المختلفة بتدمير الكتلة الحيوية الميكروبية. تسمح الطريقة الأنزيمية لتدمير جدران الخلايا ، على عكس الطرق الفيزيائية والكيميائية ، بالتأثير الخاضع للرقابة على الخلايا واستخراج المنتجات المستهدفة منها.

من بين الإنزيمات التي تنتجها الكائنات الحية الدقيقة ، تحتل الإنزيمات اللايتية مكانًا خاصًا يحفز الحيوية. تفاعلات كيميائيةالتدهور المتسلسل للعناصر الهيكلية لجدار الخلية الميكروبية.

يسمح استخدام مستحضرات الإنزيمات اللايتية بتكثيف إطلاق العديد من المواد الفعالة من الناحية الفسيولوجية من الكتلة الحيوية الميكروبية: الإنزيمات والفيتامينات والأحماض الأمينية وما إلى ذلك. ومن المعروف أن جدار خلية خميرة العلف يمنع امتصاص المواد السيتوبلازمية للخلية عند إطعامها للحيوانات. تحتوي الكتلة الحيوية لخميرة العلف بعد التحلل الأنزيمي لجدران الخلايا على قيمة غذائية متزايدة ، مما يجعل من الممكن استخدامها بشكل أكثر كفاءة في إنتاج الأعلاف ، بما في ذلك تكوين بدائل الحليب كامل الدسم لحيوانات المزرعة الصغيرة.

أيضًا ، يمكن استخدام الإنزيمات اللايتية في تقنيات حماية البيئة ، في مراحل استخدام الكتلة الحيوية الميكروبية ، والتي تعد مضيعة للصناعات الميكروبيولوجية.

بالإضافة إلى ذلك ، تم تطوير الأدوية المضادة للميكروبات ، بما في ذلك تلك المستخدمة لعلاج داء الجلدي ، مؤخرًا على أساس الإنزيمات اللايتية ، والتي لها عدد من المزايا على مبيدات الفطريات المركبة كيميائيًا. تم الحصول على نتائج إيجابية عند استخدامها لعلاج الأمراض الجهاز الهضميحيوانات المزرعة. يعد استخدام الإنزيمات المحللة واعدًا في مكافحة عدوى المكورات العنقودية ، في علاج تسوس الأسنان.

تعتبر الكائنات الحية الدقيقة المقاومة للحرارة ، بما في ذلك الفطريات الشعاعية - منتجي الإنزيمات اللايتية ، التي لها معدل نمو مرتفع ومقاومة للتغيرات في درجة حرارة الزراعة ، ذات أهمية خاصة لإنشاء الإنتاج الصناعي للإنزيمات. من المهم أيضًا أن تكون المحاصيل المقاومة للحرارة في كثير من الأحيان أكثر قدرة على المنافسة مقارنة بالمنتجين ذوي الحساسية المتوسطة فيما يتعلق بالنباتات الدقيقة المعدية.

الإنزيمات اللايتية من أصل جرثومي

من المعروف أن خلايا البكتيريا والفطريات والنباتات العليا ، على عكس الخلايا الحيوانية ، عادة ما يكون لها جدران خلوية قوية جدًا. هذا بسبب حاجة هذه الكائنات إلى مقاومة العديد من العوامل البيولوجية والكيميائية والفيزيائية في بيئتها. في الوقت نفسه ، لإجراء العديد من التجارب في مجال البيولوجيا الخلوية والجزيئية الحديثة ، من الضروري وجود خلايا "عارية" لهذه الكائنات ، خالية من جدران الخلايا السميكة. تستخدم هذه الخلايا "العارية" ، أو "البروتوبلاست" ، على نطاق واسع في التجارب على اندماج الخلية ، لمختلف التلاعبات في الهندسة الوراثية ، إلخ. فيما يتعلق بهذه المشاكل ، كان الاهتمام الوثيق للعلماء منذ فترة طويلة ينجذب إلى إنزيمات معينة (محفزات بيولوجية ذات طبيعة بروتينية) قادرة على تدمير (تحفيز) جدران الخلايا للبكتيريا والفطريات والنباتات العليا. بالمناسبة ، فإن التقدم المحرز حتى الآن في دراسة بنية وعمل الهياكل السطحية لهذه الخلايا يرتبط إلى حد كبير بتطوير العمل على التحلل الأنزيمي لجدران الخلايا لهذه الكائنات.

اتضح أن الإنزيمات (اللايتية) التي تدمر جدران الخلايا توجد بكميات كبيرة في هذه الهياكل نفسها ، في المنطقة المجاورة مباشرة لأشياء عملها. تسمى هذه الإنزيمات داخلية (داخل الخلايا). بالإضافة إلى ذلك ، وجد أن بعض الإنزيمات اللايتية خارجية ، أي تفرز (تفرز) في موطن الكائنات الحية التي تشكلها.

التوطين والدور الفسيولوجي للإنزيمات المحللة للجراثيم في الثقافات البكتيرية

إذا تحدثنا عن موقع إنزيمات الجراثيم في مزرعة بكتيرية ، فيجب علينا أولاً وقبل كل شيء تقسيمها في هذا الصدد إلى ثلاث مجموعات.

تتكون المجموعة الأولى من autolysins - إنزيمات الجراثيم الموجودة دائمًا (في حالة نشطة أو غير نشطة) في جدار الخلية نفسه. يشاركون في نمو وتمايز الخلايا البكتيرية. في الخلية البكتيرية ، على ما يبدو ، هناك عادة علاقة بين أنشطة الإنزيمات التي تدمر وتصنع مكونات جدار الخلية. في الواقع ، لا يمكن أن يحدث دمج المواد المصنعة حديثًا في جدار الخلية دون الانقسام الأولي لبعض الروابط الكيميائية.

تحدث عمليات التحلل والتركيب الحيوي للجدار في وقت واحد مع نمو الخلية البكتيرية وتطورها وفقط في المراحل اللاحقة من التطور ، عندما تهدأ عمليات التخليق الحيوي ، ويظل نشاط الإنزيمات التحليلية على نفس المستوى ، تحلل تحدث الخلية البكتيرية.

المجموعة الثانية تضم الإنزيمات المحللة للجراثيم البكتيرية ... يتم تنشيطها مع الإنزيمات الأخرى المشاركة في تحلل البوليمرات الحيوية أثناء تكوين الأبواغ (تكوين الأبواغ) وأثناء إنبات الجراثيم البكتيرية. تشارك هذه الإنزيمات في عمليات تدمير الغشاء وكأوتوليسين في عمليات النمو والتكوين للخلية البكتيرية.

أخيرًا ، المجموعة الثالثة هي الإنزيمات المحللة خارج الخلية ... يبدو أن دورها البيولوجي يكمن في حقيقة أن البكتيريا التي تصنع وتفرز مثل هذه الإنزيمات في البيئة لها ميزة على البكتيريا الأخرى ، وخاصة في مصادر الغذاء. تدمر البكتيريا خلايا البكتيريا الأخرى ، وتستخدم البكتيريا المنتجة للإنزيمات اللايتية الأحماض الأمينية والكربوهيدرات والمكونات الأخرى للخلية المفسدة لاحتياجاتها الخاصة. بالإضافة إلى ذلك ، تلعب هذه المجموعة من الإنزيمات المحللة للجراثيم دورًا مهمًا بلا شك في حماية الخلايا التي تفرز هذه الإنزيمات في البيئة من البكتيريا الأخرى التي تعيش في نفس المكانة البيئية.

تأثير بنية جدران الخلايا البكتيرية على القدرة التحليلية للإنزيمات

يمكن تقسيم جميع البكتيريا إلى مجموعتين مختلفتين اختلافًا كبيرًا: سالبة الجرام وإيجابية الجرام. يرتبط الاختلاف ببنية مختلفة جذريًا لجدران الخلايا للبكتيريا موجبة الجرام وسالبة الجرام. في البكتيريا موجبة الجرام (على سبيل المثال ، المكورات العنقودية أو المكورات الدقيقة) ، يتكون جدار الخلية من بنية متعددة الطبقات بسمك 70-80 نانومتر تسمى ببتيدوغليكان. يتكون كيس الببتيدوغليكان ، الذي يغطي الغشاء السيتوبلازمي لهذه الخلايا ، من سلاسل عديد السكاريد مرتبطة معًا في شبكة واحدة بواسطة جسور الببتيد. في البكتيريا موجبة الجرام ، فإنها تمثل ما يصل إلى 80٪ من وزن جدران خلاياها. بالإضافة إلى الببتيدوغليكان ، تحتوي جدران خلايا هذه البكتيريا على بوليمرات سالبة الشحنة - ما يسمى بأحماض تيكويك (من الكلمة اليونانية "تيكوس" - الجدار). ترتبط بعض أحماض تيكويك تساهميًا بشبكة الببتيدوغليكان ، وبعضها يرتبط بدهون الغشاء السيتوبلازمي. في الحالة الأخيرة ، يطلق عليهم الأحماض الدهنية التيشويك. توفر أحماض Teichoic ، بسبب وجود حمض الفوسفوريك في تركيبها ، شحنة كهربية على سطح الخلية من البكتيريا موجبة الجرام.

في بعض البكتيريا موجبة الجرام (على سبيل المثال ، في Staphylococcus aureus) تتكون أحماض تيكويك من عدة عشرات من جزيئات فوسفات الريبيتول - أحماض ريبيتول تيكويك ، في بكتيريا أخرى موجبة الجرام تتكون هذه البوليمرات الحيوية من جزيئات فوسفات الجلسرين (أحماض الجلسرين تيكويك). توجد أحماض التيشويك فقط في البكتيريا موجبة الجرام.

يتمثل الاختلاف الرئيسي في بنية أغشية البكتيريا موجبة الجرام والبكتيريا سالبة الجرام في الوجود في الأخير ، بالإضافة إلى السيتوبلازم ، في الآخر ، وهو ما يسمى بالغشاء الخارجي. هذا الهيكل ، الموجود فوق كيس ببتيدوجليكان رقيق مكون من ثلاث طبقات (8 نانومتر) ، هو غشاء نموذجي من طبقتين ، حيث تم تحديد الكثير من المكونات الفريدة إلى حد ما: عديدات السكاريد الدهنية ، والبروتينات الدهنية ، وكذلك البروتينات - porins ، التي تتشكل منها المسام في الغشاء الخارجي ، مما يسمح باختراق القشرة (ومنه إلى البيئة) مركبات ذات وزن جزيئي منخفض نسبيًا.

لا تستطيع الإنزيمات المحللة للجراثيم تحلل طبقة الببتيدوغليكان في خلايا كاملة من البكتيريا سالبة الجرام دون إزالة الغشاء الخارجي ، والذي لا يمكن تحقيقه إلا من خلال معالجة هذه الخلايا بعوامل مخلبية أو منظفات أو طرق فيزيائية.

الببتيدوغليكان لجدران الخلايا البكتيرية.

إنها مسؤولة بشكل أساسي عن الحفاظ على شكل الخلايا البكتيرية وهي بنية لتدميرها يتم توجيه عمل الإنزيمات المحللة للجراثيم. من المهم التأكيد على أن الببتيدوجليكان موجود بالضرورة في جميع أنواع البكتيريا الحقيقية ، لكن توافره لعمل الإنزيمات المحللة للجراثيم في موجبة الجرام وسالب الجرام يختلف اختلافًا كبيرًا.

كما ذكرنا سابقًا ، يتكون الببتيدوغليكان من سلاسل عديد السكاريد وجسور الببتيد التي توحد الهيكل بأكمله في "كيس" واحد يحيط بالخلية البكتيرية من الخارج. تتشكل سلاسل عديد السكاريد (الجليكان) بالتناوب بين "طوبتين" - مشتقات الجلوكوز المحتوية على النيتروجين: N-acetylglucosamine و N-acetylmuramic acid - وبشكل عام ، تمثل بنية شبيهة بالكيتين. هذا مثير للاهتمام من وجهة نظر تطورية ، حيث تنتشر الهياكل الشبيهة بالكيتين والكيتين في جميع ممثلي العالم الحي تقريبًا (باستثناء النباتات فقط) وهي من بين البوليمرات الحيوية الأكثر انتشارًا على وجه الأرض.

هيكل سلاسل الجليكان الببتيدوغليكان في معظم البكتيريا المدروسة هو نفسه. يمكن أن يختلف جزء الببتيد من الببتيدوجليكان في البكتيريا المختلفة بشكل كبير. ومع ذلك ، في جميع الحالات ، يتكون من 4-5 بقايا من الأحماض الأمينية L أو D. هذه الببتيدات القصيرة ، من ناحية ، مرتبطة بمجموعة NH2 الحرة من خلال رابطة أميد إلى كربوكسيل حمض الموراميك ، ومن ناحية أخرى ، فهي مرتبطة بنفس الببتيد القصير لسلسلة الجليكان المجاورة. في البكتيريا موجبة الجرام ، ولا سيما المكورات العنقودية الذهبية ، لا ترتبط الببتيدات المرتبطة بسلاسل الجليكان ببعضها البعض بشكل مباشر ، ولكن بمشاركة ببتيد إضافي ، يسمى جسر الربط المتقاطع. في Staphylococcus aureus ، يتكون جسر الببتيد هذا من خمسة جزيئات من أبسط حمض أميني جلايسين. إن وجود مثل هذه الجسور في بنية الببتيدوغليكان للبكتيريا موجبة الجرام يجعلها ، كما كانت ، أكثر كثافة ، وهو أحد أهم أسباب احتفاظ هذه الخلايا بالصبغة عند تلطيخها وفقًا لجرام. يؤدي التحلل المائي (الانقسام بالماء) لبعض الروابط في الببتيدوغليكان إلى تدهور جدار الخلية وتحلل البكتيريا.

خصوصية الركيزة من الإنزيمات الجراثيم

وفقًا لخصوصية الركيزة ، تنقسم إنزيمات الجراثيم إلى ثلاثة أنواع.

• 
  يتكون النوع الأول مما يسمى glycosidases ، والتي تكسر سلاسل polysaccharide (glycan). وتشمل هذه N-acetylmuramidase (ليسوزيم) ، الذي يحلل الرابطة بين حمض N-acetylmuramic و N-acetylglucosamine ، و N-glucosaminidase ، الذي يحلل الرابطة بين N-acetylglucosamine و N-acetylmuramic acid.
• 
  النوع الثاني يمثله إنزيم واحد - N-acetylmuramyl-L-alanylamidase (أو ببساطة أميداز) ، والذي يشق الرابطة بين حمض الموراميك في عديد السكاريد وجزء الببتيد.
• 
  النوع الثالث يشمل الببتيدات التي تحلل روابط الببتيد الببتيدوغليكان.

حتى الآن ، تم تحديد العديد من الببتيدات المحللة للجراثيم ذات الخصائص المختلفة - بعضها يشق فقط رابطة الجلايسيل-الجليسين في الجسور المتقاطعة ، والبعض الآخر - رابطة جلايسيل ألانين ، إلخ. في كثير من الأحيان ، تفرز نفس البكتيريا في وسط المزرعة مجموعة كاملة من الإنزيمات المحللة للجراثيم تنتمي إلى أنواع مختلفة ، وبالتالي تحلل الببتيدوغليكان في أماكن مختلفة. لذلك ، على سبيل المثال ، تشتمل تركيبة المركب الجراثيم المسمى lysostaphin والمعزولة من ثقافة Staphylococcus staphylolyticus على ثلاثة إنزيمات: N-acetylglucosaminidase و N-acetylmuramyl-L-alanylamidase و peptidase ، والتي تشق فقط بوندزيل و hydrolyzine. جدران الخلايا المذهبة.

اكتشاف مركب الجراثيم "ليسواميداز"

في عام 1975 ، تم إجراء ملاحظة مثيرة للاهتمام في معهد الكيمياء الحيوية وعلم وظائف الأعضاء الدقيقة التابع للأكاديمية الروسية للعلوم في بوشينو (على ضفاف نهر أوكا). في مياه نهر أوكا أسفل بوشينو ، قام علماء الأحياء الدقيقة ج. سكريبين ، ف. لامبينا وزملاؤه وجدوا "بقعة معقمة" واسعة النطاق خالية من البكتيريا عمليًا. تم عزل مزرعة بكتيريا من جنس Xanthomonas من عينات المياه في المنطقة المجاورة مباشرة لـ "البقعة" ، والتي أطلقت في البيئة عاملًا معينًا يثبط نمو العديد من البكتيريا ، بما في ذلك البكتيريا المسببة للأمراض. لقد أثبت علماء الكيمياء الحيوية في المعهد ، تحت قيادتي ، أن المبدأ النشط المضاد للبكتيريا لهذا "العامل" هو مركب من عديد السكاريد عالي الوزن الجزيئي ، والإنزيمات المشحونة كهربائياً ، والإنزيمات الموجبة الشحنة. تم تسمية التحضير المنقى لهذا المركب ليسو أميداز. بالفعل في المرحلة الأولى من دراسته الكيميائية الحيوية ، وجد أنه يحتوي على إنزيمات محللة للجراثيم قادرة على شق روابط الببتيد (أو الأميد) في الببتيدوغليكان ، مما يؤدي في النهاية إلى تحلل الخلايا البكتيرية.

آفاق استخدام الليزواميداز في الطب

بالفعل في المرحلة الأولى من دراسة خصائص تحضير الليزواميداز ، أصبح من الواضح أنه يمكن استخدامه بنجاح ليس فقط في علم الأحياء ، على سبيل المثال ، للحصول على بروتوبلاست بكتيرية خالية من جدران الخلايا (الشكل 4) ، ولكن أيضًا في الطب. اتضح أن عقار الليزواميداز هو علاج فعالمحاربة العديد من مسببات الأمراض المقاومة للمضادات الحيوية.

في الوقت الحالي ، تتمثل إحدى أهم المشكلات في الطب في الظهور السريع جدًا للمقاومة (المناعة) في الأشكال السريرية للبكتيريا المسببة للأمراض للمضادات الحيوية المستخدمة في الممارسة الطبية. على سبيل المثال ، في معظم مستشفيات الولادة ، سواء في روسيا أو في البلدان الأخرى ، للأسباب المذكورة أعلاه ، أصبح من الصعب بشكل متزايد مكافحة الالتهابات القيحية التي تسببها ، على وجه الخصوص ، البكتيريا مثل المكورات العنقودية والمكورات العقدية. في الوقت نفسه ، تبين أن عقار الليزواميداز فعال للغاية يضاعف السلالات المقاومة للمضادات الحيوية من المكورات العنقودية وغيرها من البكتيريا المسببة للأمراض إيجابية الجرام.

يقتل ليسواميداز بشكل فعال السلالات السريرية التي لا تتأثر تقريبًا بجميع المضادات الحيوية المستخدمة في العيادات الروسية بأي تركيز. أدت المزيد من التجارب الطبية الحيوية والسريرية لهذا الدواء إلى استنتاج أن الليزواميداز وسيلة ممتازة لمكافحة الالتهابات القيحية. يمكن استخدامه على نطاق واسع في الجراحة القيحية وطب الأسنان وأمراض النساء في علاج القرحة الغذائية التي يصعب شفاءها ، وما إلى ذلك. في الوقت الحاضر ، تمت الموافقة على الدواء للاستخدام في الممارسة الطبية ويتم إنتاجه في مصنع Vyshnevolotsk لمستحضرات الإنزيم للأغراض الطبية.

أثناء الاختبارات الطبية والبيولوجية والسريرية للعقار ، تبين أنه ليس له تأثير حللي على البكتيريا المسببة للأمراض فحسب ، بل إنه ينظف الجروح جيدًا من الأنسجة الميتة (الميتة) ، كما أنه يحفز التئام الجروح ، وله تأثير قوي في تحفيز المناعة.

اتضح أن التنظيف الفعال للجروح من الكتل النخرية (التي تتكون أساسًا من البروتينات المشوهة) يرتبط ليس فقط بوجود إنزيمات محللة للجراثيم في تحضير الليزواميداز ، ولكن أيضًا البروتياز (إنزيمات مدمرة للبروتين). ويرجع نشاط التحفيز المناعي لليزواميداز إلى وجود عديد السكاريد في المستحضر. يعد وجود عديد السكاريد ذا أهمية أساسية لإمكانية استخدام الليزواميداز في الطب ، نظرًا لأن الإنزيمات المحللة للجراثيم الموجودة في الليزواميداز مرتبطة كهربائياً بعديد السكاريد ، مما يؤدي إلى استقرارها بشكل كبير. بعد الانفصال عن عديد السكاريد ، تفقد إنزيمات الليزواميداز المحللة للجراثيم ، مثل نظائرها الأخرى المعروفة سابقًا ، نشاطها الأنزيمي بعد بضعة أيام. في تكوين الليزواميداز ، تحتفظ هذه الإنزيمات بنشاطها في البرد دون تغيير عمليًا لعدة سنوات ، وهو مطلب إلزامي للأدوية.

ليسوسيمي

ليسوزيم (muramidase) هو عامل مضاد للجراثيم ، وهو إنزيم من فئة الهيدرولاز الذي يدمر جدران خلايا البكتيريا عن طريق التحلل المائي لموراميل جلوكوزامين من جدار الخلية للبكتيريا موجبة الجرام. يوجد الليزوزيم ، أولاً وقبل كل شيء ، في أماكن ملامسة جسم الحيوان للبيئة - في الغشاء المخاطي للجهاز الهضمي ، والسائل الدمعي ، وحليب الثدي ، واللعاب ، والمخاط الأنفي البلعومي ، وما إلى ذلك. يوجد الليزوزيم بكميات كبيرة في اللعاب مما يفسر خصائصه المضادة للبكتيريا. في حليب الثدي البشري ، يكون تركيز الليزوزيم مرتفعًا جدًا (حوالي 400 مجم / لتر). هذا أكثر بكثير من بقرة. في الوقت نفسه ، لا ينخفض ​​تركيز الليزوزيم في حليب الثدي بمرور الوقت ، بعد ستة أشهر من ولادة الطفل ، يبدأ في الزيادة.

اكتشفه ألكسندر فليمنج عام 1922 في مخاط من تجويف الأنف ثم وجد في العديد من أنسجة وسوائل جسم الإنسان (الغضاريف ، الطحال ، الكريات البيض ، الدموع) ، في النباتات (الكرنب ، اللفت ، الفجل ، الفجل) ، في بعض البكتيريا و العاثيات ، وبأكبر قدر ، في بياض البيض. يختلف الليزوزيم من مصادر مختلفة في الهيكل ، ولكنه متشابه في العمل. ليسوزيم بياض البيضة- أول إنزيم تم إنشاء هيكل ثلاثي الأبعاد له بطريقة التحليل الإنشائي بالأشعة السينية وتم الكشف عن صلة بين الهيكل وآلية العمل (1965) ؛ هذه الدراسات هي مساهمة كبيرة في فهم آليات التحفيز الأنزيمي بشكل عام.

الليزوزيم هو بروتين يبلغ وزنه الجزيئي حوالي 14000 ؛ تتكون سلسلة البولي ببتيد الوحيدة من 129 من بقايا الأحماض الأمينية ويتم طيها في كرة مضغوطة (30 × 30 × 45). يتم الحفاظ على التشكل ثلاثي الأبعاد لسلسلة البولي ببتيد بواسطة 4 روابط ثاني كبريتيد (- S - S -). (هناك 3 منهم في الليزوزيم من لبن الإنسان ، و 2 من بياض البيض من الأوز ، وغياب الليزوزيم في العاثية T4 ؛ وكلما زادت مجموعات ثاني كبريتيد ، كانت الليزوزيم أكثر استقرارًا ، ولكنها أقل نشاطًا.) تتكون الكرة الأرضية من جزأين ، تفصل بينهما فجوة ؛ في جزء واحد ، تحتوي معظم الأحماض الأمينية (ليسين ، إيزولوسين ، تريبتوفان ، إلخ) على مجموعات كارهة للماء ، وفي أجزاء أخرى ، تسود الأحماض الأمينية (ليسين ، أرجينين ، حمض الأسبارتيك ، إلخ) مع المجموعات القطبية. تؤثر قطبية البيئة على تأين مجموعتين من الكربوكسيل (- COOH) الموجودة على سطح فجوة الجزيء من جوانب مختلفة (انظر الشكل). يعمل الليزوزيم على أحد المكونات الرئيسية للجدار البكتيري - وهو عديد السكاريد المعقد الذي يتكون من نوعين من السكريات الأمينية. يمتص عديد السكاريد على جزيء الليزوزيم في الفجوة عند حدود أجزائه الكارهة للماء والمحبة للماء بطريقة تربط 6 حلقات من السكريات الأمينية بالإنزيم ، وواحدة من الروابط الجليكوسيدية التي تربطها (بين 4 و 5 حلقات) بين الكربوكسيل. بسبب التفاعلات بين الكربوكسيل في الليزوزيم والذرات التي تشكل الرابطة الجليكوسيدية ، وكذلك تشويه زوايا الرابطة في الركيزة ، يحدث تنشيط وانقسام الرابطة. هذا يؤدي إلى تدمير غشاء الخلية البكتيرية.

أرز. هيكل الليزوزيم. (إن إيه كرافشينكو)

آلية التحلل

يهاجم الإنزيم الببتيدوغليكان (على وجه الخصوص ، مورين) ، والتي تعد جزءًا من جدران خلايا البكتيريا (خاصة إيجابية الجرام). يحلل الليزوزيم الرابطة الجليكوسيدية (1،4) بين حمض N-acetylmuramic و N-acetylglucosamine. في هذه الحالة ، يرتبط الببتيدوغليكان بالمركز النشط للإنزيم (على شكل جيب) ، الموجود بين المجالين الهيكليين. يأخذ جزيء الركيزة في المركز النشط تشكلاً قريبًا من تشكيل حالة الانتقال. وفقًا لآلية فيليبس ، يرتبط الليزوزيم بالسكريات السداسية ، ثم يحول البقايا الرابعة في السلسلة إلى شكل كرسي ملتوي. في هذه الحالة المجهدة ، يتم تدمير الرابطة الجليكوسيدية بسهولة.

تعتبر بقايا حمض الجلوتاميك (Glu35) وحمض الأسبارتيك (Asp52) ضرورية لعمل الإنزيم. يعمل Glu35 كمانح للبروتون عندما تنكسر رابطة الركيزة الجليكوسيدية ، مما يؤدي إلى كسر الرابطة ، بينما يعمل Asp52 كمحفز للنيوكليوفيل في تكوين إنزيم الجليكوزيل الوسيط. ثم يتفاعل إنزيم الجليكوزيل مع جزيء الماء ، ونتيجة لذلك يعود الإنزيم إلى حالته الأصلية ويتكون منتج التحلل المائي.

تطبيق

يستخدم عقار الليزوزيم في علاج العيون ، البلعوم الأنفي ، اللثة ، الحروق ، التوليد ، إلخ. مسجلة في صناعة المواد الغذائية باسم المضافات الغذائية E1105.

استنتاج.

تشير البيانات المقدمة إلى الدور المهم الذي تلعبه إنزيمات الجراثيم في حياة البكتيريا والمجتمعات البكتيرية الموجودة في نفس المكانة البيئية.

باستخدام عقار الليزواميداز والليزوزيمات كمثال ، تم توضيح احتمالات استخدام إنزيمات الجراثيم كعامل علاجي فعال لمكافحة البكتيريا المسببة للأمراض ، بما في ذلك مقاومة التكاثر للمضادات الحيوية.

على الرغم من الاهتمام الكبير الذي يظهر في مشكلة التحلل الأنزيمي للكائنات الحية الدقيقة ، لا يوجد إنتاج صناعي لمستحضرات الإنزيمات المحللة في روسيا. لذلك ، فإن دراسة شروط التخليق الحيوي للإنزيمات اللايتية وتطوير تقنية للحصول على إنزيم التحضير للعمل التحليلي للاستخدام في مختلف فروع الاقتصاد الوطني والطب هي دراسة ذات صلة وواعدة.

المؤلفات.

1. Kulaev I.S ، Severin A.I. ، Abramochkin G.V. إنزيمات الجراثيم من أصل جرثومي في علم الأحياء والطب // فيستن. أكاديمية العلوم الطبية في اتحاد الجمهوريات الاشتراكية السوفياتية. 1984. رقم 8. س 64-69.

2. Saveliev E.P. ، Petrov G. الأسس الجزيئية لبنية جدار الخلية للبكتيريا // Uspekhi Biol.Khimii. 1978 المجلد 19. ص 106.

3. Zakharova I.Ya.، Pavlova I.N. الإنزيمات اللايتية للكائنات الحية الدقيقة. كييف: نوك. دومكا ، 1985.

4. Skryabin G.K. ، Kulaev I.S. Lysoamidase - تحد للميكروبات // العلوم في الاتحاد السوفياتي. 1990. رقم 2. س 52-53.

5. كوليف إ. إنزيمات الجراثيم من أصل جرثومي في علم الأحياء والطب. // SOZH ، 1997 ، رقم 3 ، ص. 23-31.

6. Phillips D. ، هيكل ثلاثي الأبعاد لجزيء الإنزيم ، في المجموعة: الجزيئات والخلايا ، ترانس. من الإنجليزية ، في. 3 ، م ، 1968 ؛

7. ويكيبيديا: موسوعة مجانية [مورد إلكتروني]. - URL: http://ru.wikipedia.org/wiki/Lizozyme (تاريخ الوصول: 15.05.2010)

8. الأكاديمي: الموسوعات الإلكترونية [مورد إلكتروني]. - URL: http://dic.academic.ru/dic.nsf/bse/103560/lisozyme (تاريخ الوصول: 05/15/2010)

الإنزيمات ومركب الركيزة الإنزيمية وطاقة التنشيط

أهم وظيفة للبروتينات هي التحفيز ، ويتم تنفيذها بواسطة فئة معينة من البروتينات - الإنزيمات. تم تحديد أكثر من 2000 إنزيم في الجسم. الإنزيمات هي محفزات بيولوجية ذات طبيعة بروتينية تسرع بشكل كبير التفاعلات الكيميائية الحيوية. وبالتالي ، يحدث تفاعل إنزيمي أسرع 100-1000 مرة من بدون إنزيمات. وهي تختلف في العديد من الخصائص عن المحفزات المستخدمة في الكيمياء. تسرع الإنزيمات التفاعلات عندما الظروف الطبيعيةعلى عكس المحفزات الكيميائية.

في البشر والحيوانات ، تحدث سلسلة معقدة من التفاعلات في بضع ثوانٍ ، والتي تستغرق وقتًا طويلاً (أيام أو أسابيع أو حتى أشهر) باستخدام محفزات كيميائية تقليدية. على عكس التفاعلات التي لا تحتوي على الإنزيمات ، في التفاعلات الأنزيمية ، لا تتشكل المنتجات الثانوية (تبلغ حصيلة المنتج النهائي 100٪ تقريبًا). في عملية التحولات ، لا يتم تدمير الإنزيمات ، وبالتالي ، فإن كمية صغيرة منها قادرة على تحفيز التفاعلات الكيميائية لعدد كبير من المواد. جميع الإنزيمات عبارة عن بروتينات ولها خصائصها المميزة (الحساسية للتغيرات في الرقم الهيدروجيني للوسط ، والتمسخ في درجات الحرارة العالية ، وما إلى ذلك).

حسب الطبيعة الكيميائية ، تنقسم الإنزيمات إلى مكون واحد (بسيط) و مكونان (معقد) .

مكون واحد (بسيط)

تتكون الإنزيمات أحادية المكون من بروتينات فقط. وتتمثل الأشياء البسيطة بشكل أساسي في الإنزيمات التي تقوم بتفاعلات التحلل المائي (البيبسين ، التربسين ، الأميليز ، البابين ، إلخ).

مكونان (معقد)

على عكس الإنزيمات البسيطة ، تحتوي الإنزيمات المعقدة على جزء غير بروتيني - مكون منخفض الوزن الجزيئي. يسمى جزء البروتين أبوفينزيم (حامل إنزيم) ، غير بروتين - مساعد الانزيم (مجموعة نشطة أو صناعية). يمكن تمثيل أو تمثيل الجزء غير البروتيني من الإنزيمات المواد العضوية(على سبيل المثال ، مشتقات الفيتامينات ، NAD ، NADP ، اليوريدين ، نيوكليوتيدات السيتيديل ، الفلافين) ، أو غير العضوية (على سبيل المثال ، ذرات المعادن - الحديد ، المغنيسيوم ، الكوبالت ، النحاس ، الزنك ، الموليبدينوم ، إلخ).

لا يمكن تصنيع جميع الإنزيمات الضرورية بواسطة الكائنات الحية ، وبالتالي يجب تزويدها بالطعام. نقص الفيتامينات في غذاء الإنسان والحيوان هو سبب فقدان أو نقص نشاط تلك الإنزيمات التي هم جزء منها. على عكس جزء البروتين ، فإن الإنزيمات المساعدة العضوية وغير العضوية مقاومة للغاية للظروف غير المواتية (درجات الحرارة المرتفعة أو المنخفضة ، والإشعاع ، وما إلى ذلك) ويمكن فصلها عن الإنزيم.

تتميز الإنزيمات بخصوصية عالية: يمكنها فقط تحويل الركائز المقابلة وتحفيز تفاعلات معينة من نوع واحد فقط. يحدد مكون البروتين الخاص به ، ولكن ليس كل جزيئه ، ولكن جزء صغير منه فقط - مركز نشط ... يجيب هيكلها التركيب الكيميائيالمواد التي تتفاعل. تتميز الإنزيمات بالمراسلات المكانية بين الركيزة والمركز النشط. تتلاءم معًا مثل مفتاح القفل. يمكن أن يكون هناك عدة مراكز نشطة في جزيء إنزيم واحد. المركز النشط ، أي التقاطع مع الجزيئات الأخرى ، ليس فقط في الإنزيمات ، ولكن أيضًا في بعض البروتينات الأخرى (الهيم في المراكز النشطة للميوجلوبين والهيموغلوبين). تستمر التفاعلات الأنزيمية في شكل مراحل متتالية - من عدة إلى عشرات.

يتجلى نشاط الإنزيمات المعقدة فقط عندما يتحد جزء البروتين مع الجزء غير البروتيني. أيضًا ، يتجلى نشاطهم فقط في ظل ظروف معينة: درجة الحرارة ، والضغط ، ودرجة الحموضة في البيئة ، وما إلى ذلك. تكون إنزيمات الكائنات الحية المختلفة أكثر نشاطًا في درجة الحرارة التي تتكيف معها هذه الكائنات.

مجمع الركيزة الإنزيمية

روابط الركيزة مع شكل الإنزيم الركيزة الانزيم مركب.

في الوقت نفسه ، لا يغير شكله فحسب ، بل يغير أيضًا تشكيل الركيزة. يمكن منع التفاعلات الأنزيمية من خلال منتجات التفاعل الخاصة بها - مع تراكم المنتجات ، ينخفض ​​معدل التفاعل. إذا كان هناك عدد قليل من نواتج التفاعل ، فسيتم تنشيط الإنزيم.

تسمى المواد التي تخترق منطقة الموقع النشط وتمنع المجموعات التحفيزية من الإنزيمات مثبطات (من اللات. inhibere- كبح ، توقف). يتم تقليل نشاط الإنزيمات بواسطة أيونات المعادن الثقيلة (الرصاص والزئبق وما إلى ذلك).

تقلل الإنزيمات من طاقة التنشيط ، وهي مستوى الطاقة المطلوبة لجعل الجزيئات متفاعلة.

طاقة التفعيل

طاقة التفعيل - هذه هي الطاقة التي يتم إنفاقها على كسر رابطة معينة للتفاعل الكيميائي لمركبين. الإنزيمات لها موقع محدد في الخلية والجسم ككل. في الخلية ، توجد الإنزيمات في أجزاء معينة منها. يرتبط الكثير منهم بأغشية الخلايا أو العضيات الفردية: الميتوكوندريا ، والبلاستيدات ، إلخ.

الكائنات الحية قادرة على تنظيم التخليق الحيوي للإنزيمات. هذا يسمح لهم بالحفاظ على تركيبة ثابتة نسبيًا في ظل التغيرات الكبيرة في الظروف البيئية وتعديل الإنزيمات جزئيًا استجابة لمثل هذه التغييرات. عمل مختلف المواد الفعالة بيولوجيا والهرمونات ، المخدرات، محفزات نمو النبات ، السموم ، وما إلى ذلك - تكمن في حقيقة أنها يمكن أن تحفز أو تقمع عملية إنزيمية معينة.

تشارك بعض الإنزيمات في النقل النشط للمواد عبر الأغشية.

تتم تسمية معظم الإنزيمات باللاحقة -آز-... يضاف إلى اسم الركيزة التي يتفاعل معها الإنزيم. على سبيل المثال، هيدروليسات - تحفيز تفاعلات انقسام المركبات المعقدة إلى مونومرات بسبب إضافة جزيء ماء في موقع كسر الرابطة الكيميائية لجزيئات البروتينات والسكريات والدهون ؛ أوكسيدوروكتاز - تسريع تفاعلات الأكسدة والاختزال (نقل الإلكترونات أو البروتونات) ؛ ايزوميراز- تعزيز إعادة الترتيب الجزيئي الداخلي (الأيزومرات) ، وتحويل الأيزومرات ، إلخ.

الإنزيمات هي نوع خاص من البروتينات التي عينتها الطبيعة لدور المحفزات في العمليات الكيميائية المختلفة.

يُسمع هذا المصطلح باستمرار ، ومع ذلك ، لا يفهم الجميع ماهية الإنزيم أو الإنزيم ، والوظائف التي تؤديها هذه المادة ، وكذلك كيف تختلف الإنزيمات عن الإنزيمات وما إذا كانت تختلف على الإطلاق. سنكتشف كل هذا الآن.

بدون هذه المواد ، لن يتمكن الإنسان ولا الحيوانات من هضم الطعام. ولأول مرة لاستخدام الإنزيمات في الحياة اليومية ، لجأ الجنس البشري إلى أكثر من 5 آلاف عام ، عندما تعلم أسلافنا تخزين الحليب في "وعاء" من معدة الحيوانات. في مثل هذه الظروف ، تحت تأثير المنفحة ، تحولت إلى جبن. وهذا مجرد مثال واحد على عمل الإنزيم كمحفز يسرع العمليات البيولوجية. تعتبر الإنزيمات اليوم لا غنى عنها في الصناعة ، فهي مهمة للإنتاج والجلود والمنسوجات والكحول وحتى الخرسانة. تحتوي المنظفات ومساحيق الغسيل أيضًا على هذه المواد مادة مفيدة- يساعد على إزالة البقع في درجات الحرارة المنخفضة.

تاريخ الاكتشاف

الإنزيم المترجم من اليونانية يعني "خميرة". ويعود الفضل في اكتشاف هذه المادة إلى الهولندي يان بابتيست فان هيلمونت ، الذي عاش في القرن السادس عشر. في وقت من الأوقات ، أصبح مهتمًا جدًا بالتخمير الكحولي وفي أثناء البحث وجد مادة غير معروفة تسرع هذه العملية. أطلق عليها الهولندي اسم الخميرة ، والتي تعني "التخمير". بعد ذلك ، بعد ثلاثة قرون تقريبًا ، توصل الفرنسي لويس باستور ، الذي كان يراقب أيضًا عمليات التخمير ، إلى استنتاج مفاده أن الإنزيمات ليست أكثر من مجرد مواد لخلية حية. وبعد فترة ، استخرج الألماني إدوارد بوخنر إنزيمًا من الخميرة وقرر أن هذه المادة ليست كائنًا حيًا. كما أطلق عليه اسمه - "زيمازة". بعد بضع سنوات ، اقترح ألماني آخر ، ويلي كوهني ، تقسيم جميع محفزات البروتين إلى مجموعتين: الإنزيمات والإنزيمات. علاوة على ذلك ، اقترح تسمية المصطلح الثاني "الخميرة" ، التي تنتشر أفعالها خارج الكائنات الحية. وفقط عام 1897 وضع حدًا لجميع الخلافات العلمية: فقد تقرر استخدام كلا المصطلحين (الإنزيم والإنزيم) كمرادفين مطلقين.

الهيكل: سلسلة من آلاف الأحماض الأمينية

جميع الإنزيمات عبارة عن بروتينات ، ولكن ليست كل البروتينات عبارة عن إنزيمات. مثل البروتينات الأخرى ، تتكون الإنزيمات من. ومن المثير للاهتمام أن كل إنزيم يأخذ من مائة إلى مليون من الأحماض الأمينية المتشابكة مثل اللآلئ على خيط ليصنعها. لكن هذا الخيط ليس مستقيمًا أبدًا - وعادة ما ينثني مئات المرات. وبالتالي ، يتم إنشاء هيكل ثلاثي الأبعاد فريد لكل إنزيم. وفي الوقت نفسه ، فإن جزيء الإنزيم هو تكوين كبير نسبيًا ، ولا يشارك إلا جزء صغير من هيكله ، ما يسمى بالمركز النشط ، في التفاعلات الكيميائية الحيوية.

كل حمض أميني مرتبط بنوع آخر محدد من الروابط الكيميائية ، ولكل إنزيم تسلسل الأحماض الأمينية الفريد الخاص به. لإنشاء معظمها ، يتم استخدام حوالي 20 نوعًا. حتى التغييرات الطفيفة في تسلسل الأحماض الأمينية يمكن أن تتغير بشكل كبير مظهر خارجيو "مواهب" الإنزيم.

الخصائص البيوكيميائية

على الرغم من حدوث عدد كبير من التفاعلات بمشاركة الإنزيمات في الطبيعة ، إلا أنه يمكن تقسيمها جميعًا إلى 6 فئات. وفقًا لذلك ، يستمر كل من هذه التفاعلات الستة تحت تأثير نوع معين من الإنزيمات.

التفاعلات التي تنطوي على الإنزيمات:

1. الأكسدة والاختزال.

تسمى الإنزيمات المشاركة في هذه التفاعلات أوكسيدوروكتازات. على سبيل المثال ، يمكننا أن نتذكر كيف تحول نازعات الهيدروجين الكحول الكحوليات الأولية إلى ألدهيد.

1. رد فعل نقل المجموعة.

تسمى الإنزيمات التي تحدث من خلالها هذه التفاعلات ترانسالات. لديهم القدرة على نقل المجموعات الوظيفية من جزيء إلى آخر. يحدث هذا ، على سبيل المثال ، عندما تنقل alanine aminotransferases مجموعات alpha-amino بين alanine و aspartate. أيضًا ، تنقل التحويلات مجموعات الفوسفات بين ATP والمركبات الأخرى ، وتنشأ من المخلفات.

1. التحلل المائي.

إن الإنزيمات المائية المشاركة في التفاعل قادرة على كسر الروابط المفردة عن طريق إضافة عناصر مائية.

1. قم بإنشاء أو إزالة رابطة مزدوجة.

يحدث هذا النوع من التفاعل بطريقة غير مائية بمشاركة لياز.

1. ايزومرة المجموعات الوظيفية.

في العديد من التفاعلات الكيميائية ، يتغير موضع المجموعة الوظيفية داخل الجزيء ، لكن الجزيء نفسه يتكون من نفس عدد وأنواع الذرات التي كانت قبل بدء التفاعل. وبعبارة أخرى ، فإن الركيزة ومنتج التفاعل عبارة عن أيزومرات. هذا النوع من التحول ممكن تحت تأثير إنزيمات الأيزوميراز.

1. تكوين رابطة واحدة مع التخلص من عنصر الماء.

تكسر الهيدرولازات الرابطة عن طريق إضافة عناصر مائية إلى الجزيء. يعكس Lyases التفاعل عن طريق إزالة الجزء المائي من المجموعات الوظيفية. وبالتالي ، يتم إنشاء اتصال بسيط.

كيف تعمل في الجسم

تعمل الإنزيمات على تسريع جميع التفاعلات الكيميائية التي تحدث في الخلايا تقريبًا. فهي ضرورية للبشر وتسهل عملية الهضم وتسريع عملية التمثيل الغذائي.

تساعد بعض هذه المواد في تكسير الجزيئات كبيرة الحجم إلى "كتل" أصغر يستطيع الجسم هضمها. البعض الآخر ، على العكس من ذلك ، يربط الجزيئات الصغيرة. لكن الإنزيمات ، من الناحية العلمية ، انتقائية للغاية. هذا يعني أن كل مادة من هذه المواد قادرة على تسريع تفاعل معين فقط. تسمى الجزيئات التي تعمل معها الإنزيمات ركائز. الركائز ، بدورها ، تخلق رابطة مع جزء من الإنزيم يسمى المركز النشط.

هناك مبدآن يشرحان خصائص تفاعل الإنزيمات والركائز. في ما يسمى بنموذج "قفل المفتاح" ، يحل المركز النشط للإنزيم محل التكوين المحدد بدقة في الركيزة. وفقًا لنموذج آخر ، يقوم كل من المشاركين في التفاعل ، المركز النشط والركيزة ، بتغيير أشكالهم من أجل الاتصال.

مهما كان المبدأ الذي يحدث فيه التفاعل ، تكون النتيجة هي نفسها دائمًا - التفاعل تحت تأثير الإنزيم يستمر عدة مرات أسرع. نتيجة لهذا التفاعل ، "تولد" جزيئات جديدة ، ثم يتم فصلها عن الإنزيم. وتستمر المادة المحفزة في أداء وظيفتها ، ولكن بمشاركة الجسيمات الأخرى.

فرط ونقص النشاط

هناك أوقات تؤدي فيها الإنزيمات وظائفها بكثافة خاطئة. يؤدي النشاط المفرط إلى تكوين مفرط لمنتج التفاعل ونقص في الركيزة. والنتيجة تدهور في الصحة ومرض خطير. يمكن أن يكون سبب فرط نشاط الإنزيم إما اضطرابًا وراثيًا أو زيادة في الفيتامينات أو يستخدم في التفاعل.

يمكن أن يتسبب نقص نشاط الإنزيم في الوفاة ، على سبيل المثال ، عندما لا تزيل الإنزيمات السموم من الجسم أو يحدث نقص ATP. يمكن أن يكون سبب هذه الحالة أيضًا جينات متحولة أو ، على العكس من ذلك ، نقص فيتامين ونقص في العناصر الغذائية الأخرى. بالإضافة إلى ذلك ، يؤدي انخفاض درجة حرارة الجسم أيضًا إلى إبطاء عمل الإنزيمات.

محفز وأكثر

اليوم ، غالبًا ما تسمع عن فوائد الإنزيمات. ولكن ما هي هذه المواد التي يعتمد عليها أداء أجسامنا؟

الإنزيمات هي جزيئات بيولوجية لا يتم تحديد دورة حياتها من خلال إطار الولادة والموت. هم فقط يعملون في الجسم حتى يذوبوا. كقاعدة عامة ، يحدث هذا تحت تأثير الإنزيمات الأخرى.

في سياق تفاعل كيميائي حيوي ، لا تصبح جزءًا من المنتج النهائي. عندما يكتمل التفاعل ، يترك الإنزيم الركيزة. بعد ذلك ، تكون المادة جاهزة لبدء العمل مرة أخرى ، ولكن على جزيء مختلف. ويستمر هذا طالما يحتاج الجسم.

تفرد الإنزيمات هو أن كل منها يؤدي وظيفة واحدة فقط مخصصة لها. يحدث التفاعل البيولوجي فقط عندما يجد الإنزيم الركيزة الصحيحة له. يمكن مقارنة هذا التفاعل بمبدأ تشغيل المفتاح والقفل - فقط العناصر المحددة بشكل صحيح يمكنها العمل معًا. ميزة أخرى: يمكن أن تعمل في درجات حرارة منخفضة ودرجة حموضة معتدلة ، وكمحفزات ، فهي أكثر استقرارًا من أي مادة كيميائية أخرى.

تعمل الإنزيمات كمحفزات على تسريع عمليات التمثيل الغذائي والتفاعلات الأخرى.

عادة ، تتكون هذه العمليات من مراحل محددة ، تتطلب كل منها إنزيمًا محددًا للعمل. بدون هذا ، لا يمكن أن تكتمل دورة التحول أو التسريع.

ولعل أشهر وظائف الإنزيمات هي وظيفة المحفز. هذا يعني أن الإنزيمات تجمع بين الكواشف الكيميائية بطريقة تقلل من تكاليف الطاقة اللازمة لتشكيل منتج بسرعة أكبر. بدون هذه المواد ، كانت التفاعلات الكيميائية ستسير أبطأ مئات المرات. لكن قدرات الإنزيمات لا تقتصر على هذا. تحتوي جميع الكائنات الحية على الطاقة التي تحتاجها لمواصلة الحياة. أدينوسين ثلاثي الفوسفات ، أو ATP ، هو نوع من البطاريات المشحونة التي تزود الخلايا بالطاقة. لكن عمل ATP مستحيل بدون الإنزيمات. والإنزيم الرئيسي الذي ينتج ATP هو synthase. لكل جزيء جلوكوز يتم تحويله إلى طاقة ، ينتج synthase حوالي 32-34 جزيء ATP.

بالإضافة إلى ذلك ، تستخدم الإنزيمات (الليباز ، الأميليز ، البروتياز) بنشاط في الطب. على وجه الخصوص ، تعمل كعنصر من مكونات المستحضرات الأنزيمية مثل "Festal" و "Mezim" و "Panzinorm" و "Pancreatin" المستخدمة لعلاج عسر الهضم. لكن بعض الإنزيمات يمكن أن تؤثر أيضًا على الدورة الدموية (إذابة جلطات الدم) ، وتسريع التئام الجروح القيحية. وحتى في العلاج المضاد للسرطان ، تستخدم الإنزيمات أيضًا.

العوامل التي تحدد نشاط الانزيم

نظرًا لأن الإنزيم قادر على تسريع التفاعلات عدة مرات ، يتم تحديد نشاطه من خلال ما يسمى بعدد الثورات. يشير هذا المصطلح إلى عدد جزيئات الركيزة (المتفاعلة) التي يمكن أن يحولها جزيء إنزيم واحد في دقيقة واحدة. ومع ذلك ، هناك عدد من العوامل التي تحدد معدل التفاعل:

1. تركيز الركيزة.

تؤدي زيادة تركيز الركيزة إلى تسريع التفاعل. كلما زاد عدد جزيئات المادة الفعالة ، زادت سرعة التفاعل ، حيث تشارك المزيد من المراكز النشطة. ومع ذلك ، فإن التسارع ممكن فقط حتى يتم إشراك جميع جزيئات الإنزيم. بعد ذلك ، حتى زيادة تركيز الركيزة لن تؤدي إلى تسريع التفاعل.

1. درجة حرارة.

عادة ، تؤدي زيادة درجة الحرارة إلى تسريع التفاعلات. تعمل هذه القاعدة مع معظم التفاعلات الأنزيمية ، ولكن فقط حتى ترتفع درجة الحرارة عن 40 درجة مئوية. بعد هذه العلامة ، يبدأ معدل التفاعل ، على العكس من ذلك ، في الانخفاض بشكل حاد. إذا انخفضت درجة الحرارة عن العلامة الحرجة ، سيزداد معدل التفاعلات الأنزيمية مرة أخرى. إذا استمرت درجة الحرارة في الارتفاع ، تتفكك الروابط التساهمية ويفقد النشاط التحفيزي للإنزيم إلى الأبد.

1. حموضة.

يتأثر معدل التفاعلات الأنزيمية أيضًا بالرقم الهيدروجيني. كل إنزيم له مستوى الحموضة الأمثل الخاص به ، والذي عنده يستمر التفاعل بشكل ملائم. يؤثر التغيير في مستوى الأس الهيدروجيني على نشاط الإنزيم ، وبالتالي على سرعة التفاعل. إذا كانت التغييرات كبيرة جدًا ، فإن الركيزة تفقد قدرتها على الارتباط بالنواة النشطة ، ولم يعد الإنزيم قادرًا على تحفيز التفاعل. مع استعادة مستوى الأس الهيدروجيني المطلوب ، يتم أيضًا استعادة نشاط الإنزيم.

يمكن تقسيم الإنزيمات الموجودة في جسم الإنسان إلى مجموعتين:

• الأيض؛
• الجهاز الهضمي.

"العمل" الأيضي لتحييد المواد السامة ، وكذلك تعزيز إنتاج الطاقة والبروتينات. وهي بالطبع تسرع العمليات الكيميائية الحيوية في الجسم.

ما هو المسؤول عن الجهاز الهضمي واضح من الاسم. ولكن هنا أيضًا ، يعمل مبدأ الانتقائية: يؤثر نوع معين من الإنزيم على نوع واحد فقط من الطعام. لذلك ، لتحسين عملية الهضم ، يمكنك اللجوء إلى القليل من الحيلة. إذا كان الجسم لا يهضم شيئًا من الطعام جيدًا ، فمن الضروري تكملة النظام الغذائي بمنتج يحتوي على إنزيم قادر على تكسير الطعام الذي يصعب هضمه.

إنزيمات الطعام عبارة عن محفزات تعمل على تكسير الطعام إلى حالة يكون فيها الجسم قادرًا على امتصاص المواد المفيدة منها. إنزيمات الجهاز الهضمي من عدة أنواع. في جسم الإنسان ، توجد أنواع مختلفة من الإنزيمات في أجزاء مختلفة من الجهاز الهضمي.

تجويف الفم

في هذه المرحلة ، يتأثر الطعام بألفا أميليز. إنه يكسر الكربوهيدرات والنشويات والجلوكوز الموجود في البطاطس والفواكه والخضروات والأطعمة الأخرى.

المعدة

هنا يكسر البيبسين البروتينات إلى ببتيدات ، ويفكك الجيلاتيناز الجيلاتين والكولاجين الموجودان في اللحوم.

البنكرياس

في هذه المرحلة ، "العمل":

• التربسين - مسؤول عن انهيار البروتينات.
• ألفا كيموتريبسين - يساعد في امتصاص البروتين ؛
• اللدائن - تكسر بعض أنواع البروتينات ؛
• نوكليازات - تساعد على تكسير الأحماض النووية ؛
• steapsin - يعزز امتصاص الأطعمة الدهنية ؛
• الأميليز - مسؤول عن امتصاص النشويات.
• الليباز - يكسر الدهون (الدهون) الموجودة في منتجات الألبان والمكسرات والزيوت واللحوم.

الأمعاء الدقيقة

إنهم "يستحضرون" على جزيئات الطعام:

• الببتيدات - تشق مركبات الببتيد إلى مستوى الأحماض الأمينية ؛
• السكراز - يساعد على امتصاص السكريات والنشويات المعقدة ؛
• مالتاز - يكسر السكريات إلى حالة السكريات الأحادية (سكر الشعير) ؛
• اللاكتاز - يكسر اللاكتوز (الجلوكوز الموجود في منتجات الألبان) ؛
• الليباز - يعزز امتصاص الدهون الثلاثية والأحماض الدهنية.
• erepsin - يؤثر على البروتينات.
• إيزومالتاز - "يعمل" مع المالتوز والأيزومالتوز.

القولون

هنا ، يتم تنفيذ وظائف الإنزيمات بواسطة:

• الإشريكية القولونية - مسؤولة عن الهضم.
• العصيات اللبنية - تؤثر على اللاكتوز وبعض الكربوهيدرات الأخرى.

بالإضافة إلى هذه الإنزيمات ، هناك أيضًا:

• الانبساط - يهضم نشا النبات.
• إنفرتيز - يكسر السكروز (سكر المائدة) ؛
• جلوكواميلاز - يتحول إلى جلوكوز.
• alpha-galactosidase - يساعد في هضم الفاصوليا والبذور ومنتجات الصويا والخضروات الجذرية والخضروات الورقية ؛
• البروميلين - إنزيم تم الحصول عليه من ، يعزز تفكك أنواع مختلفة من البروتينات ، وهو فعال في مستويات مختلفة من حموضة البيئة ، وله خصائص مضادة للالتهابات ؛
• غراء - إنزيم معزول من البابايا الخام ، يعزز تكسير البروتينات الصغيرة والكبيرة ، وهو فعال في مجموعة واسعة من الركائز والحموضة.
• السليلوز - يكسر السليلوز والألياف النباتية (غير الموجودة في جسم الإنسان) ؛
• endoprotease - يشق روابط الببتيد ؛
• مستخلص الصفراء البقري - إنزيم من أصل حيواني ، يحفز حركية الأمعاء ؛
• البنكرياتين - إنزيم من أصل حيواني ، يسرع عملية الهضم والبروتينات ؛
• بانكريليباز - إنزيم حيواني يعزز الاستيعاب

  تعتبر الأطعمة المخمرة مصدرًا مثاليًا تقريبًا للبكتيريا المفيدة اللازمة لعملية الهضم السليمة. وفي الوقت الذي "تعمل" فيه البروبيوتيك الدوائية فقط في الجزء العلوي من الجهاز الهضمي وغالبًا لا تصل إلى الأمعاء ، فإن تأثير المنتجات الأنزيمية يكون محسوسًا في جميع أنحاء الجهاز الهضمي.

  على سبيل المثال ، يحتوي المشمش على مزيج من الإنزيمات المفيدة ، بما في ذلك الإنفرتيز ، المسؤول عن تكسير الجلوكوز ويعزز الإطلاق السريع للطاقة.

  يمكن أن يكون بمثابة مصدر طبيعي للليباز (يعزز هضم الدهون بشكل أسرع). في الجسم ، ينتج البنكرياس هذه المادة. ولكن من أجل تسهيل الحياة على هذا العضو ، يمكنك تدليل نفسك ، على سبيل المثال ، بسلطة الأفوكادو - لذيذة وصحية.

  بالإضافة إلى أنه ربما يكون المصدر الأكثر شهرة ، فإنه يمد الجسم بالأميلاز والمالتاز. تم العثور على الأميليز أيضًا في الخبز والحبوب. يعزز Maltase تكسير المالتوز ، ما يسمى بسكر الشعير ، المتوفر بكثرة في شراب الجعة والذرة.

  تحتوي فاكهة غريبة أخرى ، الأناناس ، على مجموعة متنوعة من الإنزيمات ، بما في ذلك البروميلين. ووفقًا لبعض الدراسات ، فإن له أيضًا خصائص مضادة للسرطان ومضادة للالتهابات.

  المتطرفون والصناعة

  الكائنات المتطرفة هي مواد قادرة على الحفاظ على النشاط الحيوي في الظروف القاسية.

  تم العثور على الكائنات الحية ، وكذلك الإنزيمات التي تسمح لها بالعمل ، في السخانات ، حيث تقترب درجات الحرارة من نقطة الغليان ، وفي أعماق الجليد ، وكذلك في ظروف الملوحة الشديدة (وادي الموت في الولايات المتحدة الأمريكية). بالإضافة إلى ذلك ، وجد العلماء أنزيمات لا يعتبر مستوى الأس الهيدروجيني لها ، كما اتضح فيما بعد ، شرطًا أساسيًا للعمل الفعال. يدرس الباحثون الإنزيمات المتطرفة مع اهتمام خاص كمواد يمكن استخدامها على نطاق واسع في الصناعة. على الرغم من أن الإنزيمات اليوم قد وجدت بالفعل تطبيقها في الصناعة كمواد بيولوجية وصديقة للبيئة. تستخدم الإنزيمات في صناعة الأغذية ، ومستحضرات التجميل ، وإنتاج المواد الكيميائية المنزلية.

  Izvozchikova نينا فلاديسلافوفنا

  تخصص: أخصائي الأمراض المعدية ، أمراض الجهاز الهضمي ، أمراض الرئة.

  الخبرة الشاملة: 35 سنة .

  تعليم:1975-1982 ، 1MMI ، سان جيج ، أعلى مؤهل ، طبيب الأمراض المعدية.

  درجة في العلوم:دكتور من أعلى فئة مرشح للعلوم الطبية.